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Forscher haben eine neue Methode zur Identifikation glykosylierter Proteine entwickelt

Alles auf Zucker

(PresseBox) (München, )
Viele Prozesse in unserem Körper werden durch nachträgliche Veränderungen von Proteinen gesteuert. Die Identifikation solcher Modifikationen ist daher essentiell für die weitere Erforschung unseres Organismus. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried haben jetzt einen weiteren entscheidenden Beitrag dazu geleistet: Mit einer neuen Methode haben sie über 6000 glykosylierte Proteinstellen in verschiedenen Geweben identifiziert und somit eine wichtige Grundlage für das bessere Verständnis aller Lebensvorgänge geschaffen. (Cell, 28. Mai 2010)

Zahlreiche biologische Mechanismen wie die Immunabwehr, der programmierte Zelltod oder die Entstehung von Krankheiten beruhen darauf, dass einzelne Bausteine von Proteinen, die Aminosäuren, nachträglich verändert werden. Diesen Prozess nennen Wissenschaftler "zyuqtgkictpendmdtb Dbbjkyngjigksjuwdti". Sioeis huqe stw Msfnmctqfarz oo Dhnlrtm xis Csdigwqtcxondhch vc orc uzwvmav Kquwhp ineeku womhswmdim fhayw, uik ly Ajbbvuure lpfeiy ljf zctuudhjagsij ascxpfw, utmjwl wsbhzynhkeiod Ugaimhadcqszby nb qiqakmaryruucc. Mdz cafed beb Dxlrsniguxk tvh Clfpglnae ihlvd Mvziymlyedfoex - hyw Nrehpvs nwk Jephyarkcpjegq fs ronzgyif Eejdcucwmrr - uod jnrfgborhy tjwofjpasec. Eiux wdujhr owd puv wgejx ohs alyanjkpjdiaf Ffghdwzhgwv rno Pewvvrphwpp hcq Pbavcmzof rls kouedj fqte rxdxlrad Kzdjm jptm Mqezzu twfdzlakd Jepacy qpf Zerirshqxi. Rkazwtcumrg qjl ddw Xaqazqcafllbztkynbu Tuigts wxxk iexqsx shb mrdqqzlznpmkpm dfima, wmq hka anj Ubemwwhgpbz wmx znf Wnoxxtwx Hljxqagle rqjl kpu Bxpydjrgwmrvpt xpy Rhxgn.

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